
Enzim merupakan biokatalisator yang gunanya mempercepat laju reaksi kimia dalam tubuh dengan menurunkan energi aktivasi reaksi atau juga protein yang memiliki sisi katalitik sehingga dapat mengubah substrat menjadi produk tertentu.
Struktur Enzim

1) Apoenzim
Adalah bagian enzim yang berupa senyawa protein yang mengandung
binding site:
A. Sisi aktif
Sisi yang berikatan dengan substrat. Substrat adalah zat yang akan dijadikan
produk.
B. Sisi alosterik
Sisi yang berikatan dengan kofaktor (aktivator) enzim. Sisi alosterik dapat
diganggu oleh inhibitor non-kompetitif yang ber-struktur sama dengan
kofaktor. Inhibitor akan mencegah enzim untuk mengubah-ubah bentuk sisi
aktif (kaku).
2) Kofaktor/aktivator enzim
Kofakor merupakan bagian enzim berupa senyawa non-protein. Kofaktor dapat
mengubah bentuk sisi aktif sehingga dapat ditempeli substrat tertentu.
Macam-macam kofaktor enzim:
A. Koenzim
Koenzim merupakan kofaktor berupa senyawa organik (vitamin) yang berikatan
secara non-kovalen dengan enzim.
Contoh: koenzim NAD+.
B. Gugus prostetik
Gugus prostetik adalah suatu kofaktor berupa senyawa anorganik (mineral)
yang berikatan secara kovalen dengan enzim.
Contoh: Cl- dan Ca2+ pada enzim amilase, Fe pada hemoglobin, dan Mg pada
klorofil.
Enzim yang telah berikatan dengan kofaktor disebut holoenzim.
- Sisi aktif dapat diganggu oleh inhibitor kompetitif yang berstruktur sama dengan substrat. Inhibitor akan mencegah substrat untuk berikatan.
- Sisi alosterik dapat diganggu oleh inhibitor non-kompetitif yang ber-struktur sama dengan kofaktor. Inhibitor akan mencegah enzim untuk mengubah-ubah bentuk sisi aktif (kaku).
Cara Kerja Enzim
Sifat-sifat enzim sebagai katalis:
- Terlibat dalam jalannya reaksi, namun jumlahnya tidak berubah.
- Mempercepat laju reaksi, namun tidak mengubah komposisi produk.
- Menurunkan energi aktivasi.
- Hanya dapat mengkatalisis reaksi tertentu.
- Dibutuhkan dalam jumlah sedikit.
- Dapat dihambat zat tertentu.
- Dapat bekerja dalam reaksi bolak-balik.
Cara kerja enzim dijelaskan dalam dua teori, yaitu teori gembok dan kunci
(lock and key) dan teori kecocokan terinduksi (induced fit).
A. Teori gembok dan kunci
Menurut teori ini, enzim dan substrat dimisalkan sebagai gembok dan kunci
yang mana suatu enzim hanya bekerja untuk satu jenis substrat saja, dengan
berikatan pada sisi aktif.
B. Teori kecocokan terinduksi
Menurut teori ini:
- Kofaktor/aktivator enzim akan berikatan dengan sisi alosterik.
- Kofaktor mengubah bentuk sisi aktif agar dapat mengikat substrat tertentu.
- Substrat kemudian diubah menjadi produk dan lepas dari enzim.
- Enzim dapat digunakan kembali untuk substrat berikutnya.
Faktor Yang Mempengaruhi Kerja Enzim
Faktor yang mempengaruhi kerja enzim adalah konsentrasi enzim dan kofaktor,
konsentrasi substrat, konsentrasi inhibitor, suhu dan pH. Pengaruh
konsentrasi zat-zat yang berhubungan dengan enzim:
- Konsentrasi enzim yang lebih besar dari substrat akan mempercepat laju reaksi (mempercepat pembentukan produk).
- Konsentrasi substrat yang lebih besar dari enzim akan menimbulkan konsentrasi substrat jenuh (laju reaksi maksimum), yang menyebabkan ada substrat yang tidak dikatalisis.
- Konsentrasi inhibitor yang besar akan memperlambat laju reaksi (menghambat pembentukan produk).
Cara mencegah inhibitor menghambat pembentukan produk adalah dengan meningkatkan konsentrasi enzim, kofaktor dan substrat. Suhu berpengaruh terhadap kerja enzim, yaitu:
- Semakin tinggi suhu, maka energi kinetik substrat dan enzim meningkat, sehingga mempermudah keduanya saling berikatan.
- Aktivitas enzim meningkat pada suhu optimum sampai suatu suhu maksimum (sekitar 40oC).
- Suhu yang terlalu tinggi (>40oC) menyebabkan enzim tidak bekerja karena struktur enzim rusak akibat mengalami denaturasi protein. Enzim yang mengalami denaturasi tidak dapat digunakan kembali.
- Suhu yang terlalu rendah (<30oC) menyebabkan enzim tidak bekerja karena enzim mengalami inaktivasi. Enzim yang mengalami inaktivasi masih dapat digunakan jika suhu kembali normal.
pH dapat mempengaruhi struktur protein pada sisi aktif, sehingga substrat
untuk berikatan. pH optimum enzim berbeda-beda, dan jika tidak pada pH
optimum, enzim dapat mengalami denaturasi protein.
Contoh: enzim amilase bekerja pada pH netral agak basa, enzim pepsinogen bekerja pada pH sangat asam, dan maltase bekerja pada pH basa.
Contoh: enzim amilase bekerja pada pH netral agak basa, enzim pepsinogen bekerja pada pH sangat asam, dan maltase bekerja pada pH basa.
Tata Nama Enzim
Sebelumnya enzim diberi nama dengan:
- Secara sembarangan saat ditemukan. Contoh: tripsin, pepsin, renin.
- Menambahkan –ase pada nama substratnya. Contoh: urease (urea), lipase (lipid/lemak), amilase (amilum), protease (protein), laktase (laktat).
- Berdasarkan jenis reaksi yang dikatalisis. Contoh: dehidrogenase mengkatalisis reaksi pelepasan hidrogen.
Tata nama enzim diatur oleh International Union of Biochemistry (IUB) mulai
tahun 1961, dan enzim digolongkan menjadi 6 kelompok:
1) Oksidoreduktase
Oksidoreduktase merupakan enzim yang mengkatalisis reaksi redoks biologis.
Contoh: berakhiran oxidase, reductase dan dehydrogenase, seperti sulfit
oksidase, nitrat reduktase, alkohol dehidrogenase.
2) Transferase
Transferase adalah enzim yang memindahkan gugus fungsi suatu substrat ke
substrat lain.
Contoh: transglutaminase, alanin trans-minase, DNA metiltransferase.
3) Hidrolase
Hidrolase adalah enzim yang mengkatalisis reaksi hidrolisis biologis.
Contoh: enzim-enzim pencernaan seperti amilase, sukrase, tripsin, renin,
lisozim, dll.
4) Liase
Liase merupakan enzim yang memutuskan ikatan rangkap kimia pada substrat.
Contoh: karbonik anhidrolase, ornitin dekarboksilase.
5) Isomerase
Isomerase adalah enzim yang mengkatalisis pembentukan isomer suatu senyawa
tunggal.
Contoh: protein disulfida isomerase.
6) Ligase/sintetase
Ligase/sintetase adalah enzim yang menggabungkan dua buah molekul secara
kovalen.
Contoh: piruvat karboksilase, asetil KoA karboksilase.
Rangkuman materi ini dapat didownload dalam bentuk pdf lewat link dibawah ini.
Sumber: materi78